激酶药物在治疗过程中暴露出至关重要的问题是激酶选择性差的问题，因此在激酶抑制剂的改造前期，会增加激酶谱筛选来确定激酶体外的选择性。激酶谱分析旨在了解先导化合物的一般选择性趋势，这有助于靶标选择、化合物优先级和毒性的潜在影响。在目前的药物发现过程中，针对激酶以及突变体的激酶谱筛选化合物已成为标准的方法。激酶抑制剂具有同时抑制多个靶点的能力。

酪蛋白激酶2 (Casein kinase 2，CK2)是一种多效性、嗜酸性、高度保守的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，在多种必需和病理生物学过程中起着至关重要的作用。与大多数其他激酶不同，CK2具有组成性活性，超过300种底物可被CK2磷酸化，其中许多底物参与基因表达和细胞生长，使其可能是真核系统中最多元的蛋白之一。已证实CK2参与多种肿瘤的昼夜节律、基因表达、细胞周期进程、细胞凋亡、细胞生长和分化、胚胎发生等许多细胞过程。由于几乎所有的癌症都与CK2依赖性磷酸化有关，肿瘤的生存依赖于CK2，因此癌细胞对CK2的抑制更为敏感。对前列腺中蛋白激酶信号传导的早期研究导致CK2被确定为正常细胞生长模型中雄激素和生长因子介导的生长调节的重要信号。核基质中的 CK2 动力学似乎是导致生长或死亡的细胞信号反应的最显着指标。大量证据表明，细胞核基质与细胞生长、增殖和细胞凋亡密切相关。例如，在雄激素反应性前列腺细胞中，存活信号的去除会导致CK2从核结构中丢失，并与抑制细胞生长和诱导细胞凋亡有关。生长刺激物（雄激素或生长因子）的恢复可促进存活和增殖，并与CK2早期穿梭到细胞核有关。CK2 作为癌症治疗潜在靶点的重要性得到了几个考虑因素的支持。首先，与其他几种蛋白激酶相比，CK2 似乎对前列腺细胞中促有丝分裂信号的调节具有深刻的反应；其次，癌细胞中 CK2 的异常升高反映了肿瘤的病理状态；第三，CK2 下调不仅影响细胞生长和增殖，还影响癌细胞的凋亡活性，使其成为一把双刃剑；第四，CK2 对于细胞存活是必不可少的，并且似乎没有多余的途径来补偿其下调。

与经典的蛋白激酶抑制剂不同，CK2抑制剂可能会影响多个靶点而不是单个靶点，从而导致可能有利于癌症治疗的结果。CK2由催化α/α′和调节β两种亚基组成，其氨基酸残基较大，这使得CK2的ATP结合位点相对较小因此，CK2的ATP竞争性抑制剂必须满足两个要求:高特异性和相对小的分子量。在过去的40年里，研究人员已经开发出了许多CK2抑制剂，包括DRB、TBB、大黄素和CX-5011，它们的Ki值都是亚微摩尔。然而，由于选择性有限，特异性和效力较弱，除了可能存在潜在的长期毒性外，除了silmitasertib (CX-4945)之外，它们都没有达到成功临床设置的要求。

传统的激酶抑制剂分析是一种低通量方法，测定小分子化合物降低激酶磷 酸化活性的能力（IC50）或其与激酶的结合亲和力（解离常数），但通常这种测 量不会扩展到给定化合物对整个激酶组的抑制能力。

激酶谱筛选是一组具有不同蛋白组成的进行化合物测试。目前高通量筛选已经成为药物研发的重要工具。激酶谱筛选可以为研究者提供快捷明确的结果展示。第一，激酶谱筛选可以在药物研究的早期阶段为研究者提供明确的有作用的靶点。第二，激酶谱筛选可以用来研究化合物的选择性。

激酶谱筛选的优势：

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推出的激酶谱类型：

lCDK激酶谱

lTK酪氨酸激酶谱

l80核心野生型激酶谱

l217野生型激酶谱

l330野生型激酶谱

l416全激酶谱

l定制谱