粘着斑激酶Focal adhesion kinase, FAK是一种非受体酪氨酸蛋白激酶，在癌细胞的黏附、增殖、迁移、侵袭和血管生成等过程中调节多种信号通路。FAK在多种癌细胞中过表达，包括前列腺癌、肺癌、乳腺癌、宫颈癌和肾癌细胞，尤其是在几种晚期实体癌中过度表达和激活。FAK通过对癌细胞和肿瘤微环境基质细胞的作用促进肿瘤进展和转移。FAK的激酶依赖性和激酶非依赖性功能控制着细胞的运动、侵袭、存活、基因表达和癌症干细胞的自我更新。抑制FAK的过表达可显著抑制癌症的进展，因此FAK被认为是癌症治疗的一个有希望的靶点。

FAK是一种细胞质酪氨酸激酶，与质膜上的受体和细胞核中不同的蛋白质复合物结合

FAK位于促进癌症生长和转移的各种信号通路的交叉点(图2)。这包括激酶依赖性控制细胞活力、侵袭、细胞存活和促进上皮-间质转化(EMT)的转录环境。FAK不依赖激酶的支架功能可以影响细胞存活或乳腺癌干细胞增殖。理解激酶依赖和激酶独立功能之间的平衡是解释fak相关表型的关键。

FAK抑制剂在与细胞毒性药物或靶向血管生成的药物(如酪氨酸激酶受体抑制剂舒尼替尼)联合使用时也显示出增强的活性。这支持了FAK抑制将产生不同反应并可能作为化疗增敏剂的观点。化合物在细胞中以微摩尔浓度起作用，并在异种移植小鼠模型中显示出抗肿瘤活性。尽管它们已被证明可以增强其他化疗药物的抗肿瘤活性，但关于靶标选择性的问题仍然存在。抑制FAK功能的替代方法。正在开发新的变构FAK抑制剂，它结合不同的激酶结构域位点，不直接与ATP结合竞争。这些化合物具有高FAK特异性的潜力，但尚未在临床前模型中进行严格测试。

因此客户也会选择在同家族中筛选化合物的选择性。

激酶药物在治疗过程中暴露出至关重要的问题是激酶选择性差的问题，因此在激酶抑制剂的改造前期，会增加激酶谱筛选来确定激酶体外的选择性。激酶谱分析旨在了解先导化合物的一般选择性趋势，这有助于靶标选择、化合物优先级和毒性的潜在影响。在目前的药物发现过程中，针对激酶以及突变体的激酶谱筛选化合物已成为标准的方法。激酶抑制剂具有同时抑制多个靶点的能力。

传统的激酶抑制剂分析是一种低通量方法，测定小分子化合物降低激酶磷 酸化活性的能力（IC50）或其与激酶的结合亲和力（解离常数），但通常这种测 量不会扩展到给定化合物对整个激酶组的抑制能力。

激酶谱筛选是一组具有不同蛋白组成的进行化合物测试。目前高通量筛选已经成为药物研发的重要工具。激酶谱筛选可以为研究者提供快捷明确的结果展示。第一，激酶谱筛选可以在药物研究的早期阶段为研究者提供明确的有作用的靶点。第二，激酶谱筛选可以用来研究化合物的选择性。

激酶谱筛选的优势：

l提供激酶谱定制服务

l功能性筛选。

l所有靶点均为人源靶点。

l周周安排检测。

l提供中英文报告，可视化结果展示，全面支持中美IND申报。

l更好的售后服务体验，根据客户投稿要求进行展示图的格式修改。

推出的激酶谱类型：

lCDK激酶谱

lTK酪氨酸激酶谱

l80核心野生型激酶谱

l217野生型激酶谱

l330野生型激酶谱

l416全激酶谱

l定制谱

验证数据展示：